terug
Bij de hedendaagse fabricage van deze stoffen maakt men vaak gebruik van elementair broom (Br2), een zeer toxisch en moeilijk hanteerbaar reagens. Aan het Centrum voor Oppervlakte Chemie en Katalyse (COK) in Leuven wordt daarom gewerkt aan de ontwikkeling van milieuvriendelijke en veilige bromeringen.
Enzymen of biokatalysatoren, met name vanadiumbroomperoxidases (afgekort VPO’s) bleken de inspiratiebron bij uitstek. VPO’s die uit schimmels gewonnen kunnen worden, zijn namelijk in staat selectieve bromeringen uit te voeren. Bovendien maken zij gebruik van eenvoudige reagentia, namelijk bromide (Br-) en waterstofperoxide (H2O2).
Opgeloste enzymen zijn voor industriële toepassingen niet zo interessant. Men gebruikt liever enzymen die gebonden zijn aan vaste stoffen, zodat ze beter teruggewonnen kunnen worden. De activiteit van dergelijke geïmmobiliseerde enzymen is echter minstens honderd keer zo klein als die van opgeloste enzymen.
Er is nu een synthetische katalysator gemaakt die de werking van het enzym nabootst. Deze vaste, onoplosbare stof bestaat uit wolframaat eenheden (WO42-) die ionisch uitgewisseld zijn op een anorganische dragerstructuur. Deze anorganische dragerstructuur is een zogenoemd gelaagd dubbelhydroxide (layered double hydroxide, afgekort LDH).
De bromering verloopt als volgt: eerst zet H2O2 met behulp van WO42- als katalysator het Br- om tot HOBr. Het HOBr reageert vervolgens met een organische verbinding (zie figuur 2).
De traditionele testreactie voor bromeringsactiviteit is de omzetting van het gele fenolrood tot het blauwe broomfenolblauw. Dergelijke omkleuringsreacties toonden aan dat de enzymnabootser actiever is dan de geïmmobiliseerde broomperoxidases.
De dragerstructuur blijkt essentieel voor de bromeringsactiviteit.Want opgelost WO42- vertoont onder dezelfde omstandigheden een veel lagere activiteit dan WO42- dat gebonden is op de LDH-drager.
Logischerwijze kan worden gesteld dat de reactie tussen de negatief geladen reactiepartners (het bromide en het actieve wolframaat) wordt verhinderd door elektrostatische afstoting. De aanwezigheid van positieve ladingen in de anorganische LDHdrager maakt dat deze afstoting minder wordt.v Een vergelijkbaar scenario bestaat voor de echte enzymen. Hier is het actieve vanadiumcentrum omgeven door positief geladen aminozuren, zoals His, Arg en Lys.
naar: Chemisch Weekblad en Nature
Milde bromeringen
Milde oxidatieve bromeringen: in de voetsporen van de natuur
Bromering van koolstofverbindingen leidt tot de vervaardiging van interessante stoffen, waaronder vlamvertragers en ontsmettingsmiddelen.Bij de hedendaagse fabricage van deze stoffen maakt men vaak gebruik van elementair broom (Br2), een zeer toxisch en moeilijk hanteerbaar reagens. Aan het Centrum voor Oppervlakte Chemie en Katalyse (COK) in Leuven wordt daarom gewerkt aan de ontwikkeling van milieuvriendelijke en veilige bromeringen.
Enzymen of biokatalysatoren, met name vanadiumbroomperoxidases (afgekort VPO’s) bleken de inspiratiebron bij uitstek. VPO’s die uit schimmels gewonnen kunnen worden, zijn namelijk in staat selectieve bromeringen uit te voeren. Bovendien maken zij gebruik van eenvoudige reagentia, namelijk bromide (Br-) en waterstofperoxide (H2O2).
Opgeloste enzymen zijn voor industriële toepassingen niet zo interessant. Men gebruikt liever enzymen die gebonden zijn aan vaste stoffen, zodat ze beter teruggewonnen kunnen worden. De activiteit van dergelijke geïmmobiliseerde enzymen is echter minstens honderd keer zo klein als die van opgeloste enzymen.
Er is nu een synthetische katalysator gemaakt die de werking van het enzym nabootst. Deze vaste, onoplosbare stof bestaat uit wolframaat eenheden (WO42-) die ionisch uitgewisseld zijn op een anorganische dragerstructuur. Deze anorganische dragerstructuur is een zogenoemd gelaagd dubbelhydroxide (layered double hydroxide, afgekort LDH).
De bromering verloopt als volgt: eerst zet H2O2 met behulp van WO42- als katalysator het Br- om tot HOBr. Het HOBr reageert vervolgens met een organische verbinding (zie figuur 2).
De traditionele testreactie voor bromeringsactiviteit is de omzetting van het gele fenolrood tot het blauwe broomfenolblauw. Dergelijke omkleuringsreacties toonden aan dat de enzymnabootser actiever is dan de geïmmobiliseerde broomperoxidases.
De dragerstructuur blijkt essentieel voor de bromeringsactiviteit.Want opgelost WO42- vertoont onder dezelfde omstandigheden een veel lagere activiteit dan WO42- dat gebonden is op de LDH-drager.
Logischerwijze kan worden gesteld dat de reactie tussen de negatief geladen reactiepartners (het bromide en het actieve wolframaat) wordt verhinderd door elektrostatische afstoting. De aanwezigheid van positieve ladingen in de anorganische LDHdrager maakt dat deze afstoting minder wordt.v Een vergelijkbaar scenario bestaat voor de echte enzymen. Hier is het actieve vanadiumcentrum omgeven door positief geladen aminozuren, zoals His, Arg en Lys.
naar: Chemisch Weekblad en Nature