Examentrainers

In onderstaande afbeelding is een deel van de coderende streng van het normale β-globinegen weergegeven, en daaronder hetzelfde deel van het gemuteerde gen. afbeelding normaal β-globine DNA 5’ GTG CAC CTG ACT CCT GAG GAG 3’ sikkelcel β-globine DNA 5’ GTG CAC CTG ACT CCT GTG GAG 3’ Normaal hemoglobine is goed oplosbaar. Het afwijkende hemoglobine vormt in zuurstofarme omstandigheden lange ketens van onoplosbare hemoglobinepolymeren, waardoor de rode bloedcel de karakteristieke sikkelvorm krijgt. Sikkelvormige bloedcellen zijn minder flexibel en kunnen in allerlei organen verstoppingen in de haarvaten veroorzaken. Als dit optreedt spreekt men van een ‘crisis’ die voor sikkelcelpatiënten zeer pijnlijk kan zijn.

Door de sikkelcelmutatie is op een bepaalde positie in het β-globine een ander aminozuur ingebouwd dan in het normale β-globine. Doordat de restgroep van dit aminozuur verschilt van die van het oorspronkelijke aminozuur, verandert de ruimtelijke structuur van het hemoglobine.

Welk kenmerk heeft de restgroep van het veranderde aminozuur in sikkelcel β-globine?